تحقیقات مکانیسم کاتالیزوری یک استراز اسید فرولیک روده ای جدید را نشان می دهد

Nov 06, 2021 پیام بگذارید

اخیرا، تیم نوآوری مهندسی آنزیم غذایی مؤسسه فرآوری محصولات کشاورزی، آکادمی علوم کشاورزی چین نوع جدیدی ازاسید فرولیکاستراز به عنوان FAE از Allobacterium serratia روده مکانیزم های اتصال و کاتالیزوری یک پایه علمی برای درک عمیق مکانیسم متابولیسم فیبر غذایی در دستگاه روده و همچنین راهنمایی برای تغذیه دقیق و تنظیم دقیق پزشکی آنزیم های روده فراهم می کند. نتایج تحقیق مرتبط در مجله شیمی کشاورزی و مواد غذایی در قالب یک مقاله روی جلد با عنوان"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.

به گفته محقق Xin Fengjiao، فلور روده انسان پل اصلی است که متابولیسم غذا و تنظیم تغذیه بدن را به هم متصل می کند و نقشی حیاتی در سلامت و بیماری انسان ایفا می کند. فلور خاص می تواند با رمزگذاری فرولیک اسید استراز خاص، اسید فرولیک عملکردی را از فیبر غذایی آزاد کند و سپس عملکردهایی مانند ضد اکسیداسیون، ضد عفونت، ضد تومور، بهبود بیماری های قلبی عروقی و تنظیم شناخت مغز را اعمال کند. در مطالعه قبلی، هفت ژن فرولیک اسید استراز با استفاده از تخمیر باکتری‌های مدفوع آزمایشگاهی تنظیم شدند. در این مطالعه، بیان، خالص‌سازی و خواص آنزیمی فرولیک اسید استراز مشتق شده از باکتری S. روده انجام شد. دمای بهینه آنزیم 40 درجه سانتیگراد، pH مطلوب 8.5 است و ترجیح سوبسترای بالایی برای استرهای اسید چرب با زنجیره کوتاه دارد. این مطالعه ساختار سه بعدی آنزیم را بیشتر تجزیه و تحلیل کرد و نشان داد که"cap" دامنه نقش مهمی در اتصال و کاتالیز سوبسترای آنزیم' ایفا می کند.

_20211104170849


ارسال درخواست

whatsapp

teams

ایمیل

پرس و جو